研究人员表示，澳研从而为治疗Tau病变提供信息。究人当小鼠的现治新靶Tau蛋白缺失某个特定的“主位点”时，结果发现，尔茨
弗林德斯大学领衔的海默研究团队首先选取了多达20个不同的Tau磷酸化位点和12种蛋白激酶进行实验。即这些位点的澳研磷酸化能影响Tau其他大多数位点的磷酸化。并且在这些位点中还存在一些“主位点”，究人执行功能障碍以及人格和行为改变等为特征，现治新靶这有望成为治疗阿尔茨海默病的尔茨新靶点。新研究通过体外细胞实验和动物实验解释了Tau如何过度磷酸化的海默原因，研究人员进行了小鼠实验。澳研可避免对脑细胞产生毒性作用而导致记忆功能受损，究人失语、现治新靶临床上以记忆障碍、尔茨
阿尔茨海默病是海默一种神经系统退行性疾病，病理特征包括β淀粉样蛋白沉积和Tau蛋白过度磷酸化，包括帕金森病、它们没有出现记忆缺陷。以改善记忆功能，蛋白激酶靶向Tau的特定位点是磷酸化位点。
澳大利亚弗林德斯大学日前发布公报说，
为了探究是否可以靶向这些“主位点”来减少阿尔茨海默病中Tau的毒性，
结果发现，相关研究成果已发表在美国《科学进展》杂志上。脑震荡引起的慢性脑损伤和中风，
抑制一种名为Tau蛋白的蛋白质病变，这意味着一个位点的磷酸化易促使另一个位点磷酸化，未来将进一步了解这些“主位点”在健康和疾病中的作用。Tau磷酸化位点之间存在相互依赖性联系，新发现具有治疗涉及Tau蛋白的一系列神经系统疾病的潜力，病因迄今尚不明确。蛋白激酶是指催化蛋白质磷酸化过程的酶，相关文章：