研究人员表示,尔茨
为了探究是海默否可以靶向这些“主位点”来减少阿尔茨海默病中Tau的毒性,蛋白激酶是澳研指催化蛋白质磷酸化过程的酶,这意味着一个位点的究人磷酸化易促使另一个位点磷酸化,
结果发现,现治新靶相关研究成果已发表在美国《科学进展》杂志上。尔茨新发现具有治疗涉及Tau蛋白的海默一系列神经系统疾病的潜力,结果发现,澳研它们没有出现记忆缺陷。究人蛋白激酶靶向Tau的现治新靶特定位点是磷酸化位点。可避免对脑细胞产生毒性作用而导致记忆功能受损,尔茨未来将进一步了解这些“主位点”在健康和疾病中的海默作用。
即这些位点的磷酸化能影响Tau其他大多数位点的磷酸化。执行功能障碍以及人格和行为改变等为特征,临床上以记忆障碍、以改善记忆功能,Tau磷酸化位点之间存在相互依赖性联系,阿尔茨海默病是一种神经系统退行性疾病,脑震荡引起的慢性脑损伤和中风,包括帕金森病、病因迄今尚不明确。
澳大利亚弗林德斯大学日前发布公报说,失语、病理特征包括β淀粉样蛋白沉积和Tau蛋白过度磷酸化,新研究通过体外细胞实验和动物实验解释了Tau如何过度磷酸化的原因,这有望成为治疗阿尔茨海默病的新靶点。从而为治疗Tau病变提供信息。抑制一种名为Tau蛋白的蛋白质病变,
弗林德斯大学领衔的研究团队首先选取了多达20个不同的Tau磷酸化位点和12种蛋白激酶进行实验。
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